.. _sec_ffpblg: Champ de force pour le PBLG ====================================================================== On utilise le champ de force OPLS-AA/M pour décrire les interactions dans le PBLG. On discute ci-dessous les attributions et les additions nécessaires pour décrire l'ensemble des interactions de dispersion-répulsion, charges et également les potentiels de torsion. Les paramètres nécessaires dépendent de la structure initiale construite pour le PBLG. Depuis janvier 2024, on utilise l'outil python ``helix`` qui permet de construire directement une hélice alpha de poly-:math:`\gamma`-benzyl L-glutamate (PBLG) avec un degré de polymérisation choisi. Cette hélice est construite "périodique", au sens de la modélisation moléculaire, i.e. l'azote du premier groupement NH est connecté au carbone du dernier groupement C=O de la molécule. Ainsi, on n'a pas besoin de fonctions pour les groupements amine et acide carboxylique. Attribution des types OPLS-AA ---------------------------------------------------------------------- Le monomère du PBLG contient une partie peptidique, basée sur l'acide aminé GLU et un groupement terminal, le benzyl (voir :numref:`fig_blg_oplsaam2020`). On peut donc utiliser une partie des assignations de champ de force de l'acide aminé GLU et compléter avec des types spécifiques pour la partie terminale. .. _fig_blg_oplsaam2020: .. figure:: ./figs/blg_oplsaam2020.png :align: center :width: 300px Monomère du PBLG avec attributions oplsaam2020, représentation 2D. On utilise les **paramètres donnés en SI par Jorgensen et al.** :cite:`Jorgensen2024`. Deux fichiers regroupent l'ensemble des paramètres OPLS-AA/M à la date du 1er octobre 2023, paramètres liés et torsions (SI2) et paramètres de liaison et angulaires (SI3). Ce fichier précise à la fois les paramètres pour les molécules organiques simples et les acides aminés. L'assignation pour les atomes du squelette peptidique est simple. On utilise les paramètres suggérés par Jorgensen. Pour les carbones :math:`\mathsf C_{\alpha}` et :math:`\mathsf C_{\beta}`, les types OPLS-AA assignés pour le GLU correspondent respectivement au type alcane et ion carboxylate. Dans le cas présent, on va adopter le type alcane pour ces 2 atomes. Dans :cite:`Jorgensen2024`, il existe 2 jeux de données pour les alcanes, l'ancienne paramétrisation et une nouvelle (2020). Cependant, Jorgensen conserve l'ancien type d'alcane pour les AA. On va donc utiliser le type 136 (type ancien) pour les atomes :math:`\mathsf C_{\alpha}` et :math:`\mathsf C_{\beta}`. Le carboxylate du GLU est transformé en ester. Les paramètres pour l'ester correspondent au type C465, O466 et O467. La charge totale sur ces atomes n'est pas nulle. Il faut l'équilibrer avec le groupement CH2 du benzyl, qui est considéré comme un éthyl-ester (type C490) avec 2 hydrogènes pour groupe alcoxy (type H469). L'ensemble ester+ éthyl-ester est neutre. Enfin, pour le carbone quaternaire du noyau aromatique, on utilise le type 165, carbone *ipso* du styrene et les types C145 et H146 pour les autres atomes du noyau aromatique. Attention, les valeurs prises en compte sont celles du nouveau champ de force OPLS2020 (epsilon passe de 0.070 à 0.068) Gestion des torsions OPLSAA/M -------------------------------- La version OPLS-AA/M de Robertson et al. :cite:`Robertson2015` propose une version améliorée des angles de torsion pour les peptides. Les paramètres des torsions autour des liaisons N-C\ :math:`_\alpha` (:math:`\phi`) et C-C\ :math:`_\alpha` (:math:`\psi`) sont modifiés de façon identique pour tous les peptides. Les angles le long de la chaine latérale, entre les carbones C\ :math:`_\alpha` et C\ :math:`_\beta` et les angles autour des liaisons C\ :math:`_\beta` et C\ :math:`_\gamma` sont modifiés selon la nature du peptide. Ici, on a utilisé les paramètres de l'acide glutamique. Cependant, des ambiguités existent au niveau des attributions. Elles sont discutées dans la section :numref:`chap_dihedrals`.